BAB II
TINJAUN PUSTAKA

2.1. Gelatin
Gelatin adalah derivat protein dari serat kolagen yang ada pada kulit, tulang, dan tulang rawan. Susunan asam aminonya hampir mirip dengan kolagen, dimana glisin sebagai asam amino utama dan merupakan 2/3 dari seluruh asam amino yang menyusunnya, 1/3 asam amino yang tersisa diisi oleh prolin dan hidroksiprolin (Chaplin, 2005).
Berat molekul gelatin rata-rata berkisar antara 15.000 – 250.000. Menurut Chaplin (2005), berat molekul gelatin sekitar 90.000 sedangkan rata-rata berat molekul gelatin komersial berkisar antara 20.000 – 70.000 Gelatin terbagi menjadi dua tipe berdasarkan perbedaan proses pengolahannya, yaitu tipe A dan tipe B. Dalam pembuatan gelatin tipe A, bahan baku diberi perlakuan perendaman dalam larutan asam sehingga proses ini dikenal dengan sebutan proses asam. Sedangkan dalam pembuatan gelatin tipe B, perlakuan yang diaplikasikan adalah perlakuan basa. Proses ini disebut proses alkali (Utama, 1997).
Bahan baku yang biasanya digunakan pada proses asam adalah tulang dan kulit babi, sedangkan bahan baku yang biasa digunakan pada proses basa adalah tulang dan kulit jangat sapi. Menurut Wiyono (2001), gelatin ikan dikatagorikan sebagai gelatin tipe A. Secara ekonomis, proses asam lebih disukai dibandingkan proses basa. Hal ini karena perendaman yang dilakukan dalam proses asam relatif lebih singkat dibandingkan proses basa.
Proses perubahan kolagen menjadi gelatin melibatkan tiga perubahan berikut:
1. Pemutusan sejumlah ikatan peptida untuk memperpendek rantai
2. Pemutusan atau pengacauan sejumlah ikatan camping antar rantai
3. Perubahan konfigurasi rantai
Gelatin larut dalam air, asam asetat dan pelarut alkohol seperti gliserol, propilen glycol, sorbitol dan manitol, tetapi tidak larut dalam alkohol, aseton, karbon tetraklorida, benzen, petroleum eter dan pelarut organic lainnya. Menurut Norland (1997), gelatin mudah larut pada suhu 71,1oC dan cenderung membentuk gel pada suhu 48,9 oC. Sedangkan menurut Montero, et al. (2000), pemanasan yang dilakukan untuk melarutkan gelatin sekurang-kurangnya 49oC atau biasanya pada suhu 60 –70oC.
Gelatin memiliki sifat dapat berubah secara reversible dari bentuk sol ke gel, membengkak atau mengembang dalam air dingin, dapat membentuk film, mempengaruhi viskositas suatu bahan, dan dapat melindungi sistem koloid (Parker, 1982). Menurut Utama (1997), sifat-sifat seperti itulah yang membuat gelatin lebih disukai dibandingkan bahan-bahan semisal dengannya seperti gum xantan, keragenan dan pektin.
Menurut Makfoeld, D, dkk (2002) gelatin adalah protein yang larut dalam air. Berasal dari pemecahan kalogen (protein yang tersusun dari beberapa polipeptida penyusun utama pengikat dan matrik ulang, dalam pemesanan stuktur trihelik yang erdiri dari glisin, protein, prlolin, hidxroksin, akan rusak) dengan perlakuan asam air mendidh. Pada saat pendinginan akan berbebtuk gel yang sangup mengabsorsi air sebanyak 5- 10 bonot bahan nya.
2.2. Ciri-Ciri Gelatin
Berdasarkan sifat bahan dasarnya pembuatan gelatin dapat dikategorikan dalam 2 prinsip dasar yaitu cara alkali dan asam.
1. Cara alkali dilakukan untuk menghasilkan gelatin tipe B (Base), yaitu bahan dasarnya dari kulit tua (keras dan liat) maupun tulang. Mula-mula bahan diperlakukan dengan proses pendahuluan yaitu direndam beberapa minggu/bulan dalam kalsium hidroksida, maka dengan ini ikatan jaringan kolagen akan mengembang dan terpisah/terurai. Setelah itu bahan dinetralkan dengan asam sampai bebas alkali, dicuci untuk menghilangkan garam yang terbentuk. Setelah itu dilakukan proses ekstrasi dan proses lainnya.
2. Cara kedua yaitu dengan cara pengasaman, yaitu untuk menghasilkan gelatin tipe A (Acid). Tipe A ini umumnya diperoleh dari kulit babi, tapi ada juga beberapa pabrik yang menggunakan bahan dasar tulang. Kulit dari babi muda tidak memerlukan penanganan alkalis yang intensif karena jaringan ikatnya belum kuat terikat. Untuk itu disini cukup direndam dalam asam lemah (encer) (HCl) selama sehari, dinetralkan, dan setelah itu dicuci berulang kali sampai asam dan garamnya hilang.
Penggunaan gelatin sangatlah luas dikarenakan gelatin bersifat serba bisa, yaitu bisa berfungsi sebagai bahan pengisi, pengemulsi (emulsifier), pengikat, pengendap, pemerkaya gizi, sifatnya juga luwes yaitu dapat membentuk lapisan tipis yang elastis, membentuk film yang transparan dan kuat, kemudian sifat penting lainnya yaitu daya cernanya yang tinggi.

2.3. Pembuatan Gelatin
Pada prinsipnya proses pembuatan gelatin dapat dibagi menjadi dua macam, yaitu proses asam dan proses basa. Perbedaan kedua proses ini terletak pada proses perendamannya. Berdasarkan kekuatan ikatan kovalen silang protein dan jenis bahan yang diekstrak, maka penerapan jenis asam maupun basa organik dan metode ekstraksi lainnya seperti lama hidrolisis, pH dan suhu akan berbeda-beda (Gilsenan, et.al, 2000)
Menurut Hinterwaldner (1977), proses produksi utama gelatin dibagi dalam tiga tahap : 1) tahap persiapan bahan baku antara lain penghilangan komponen non kolagen dari bahan baku, 2) tahap konversi kolagen menjadi gelatin, dan 3) tahap pemurnian gelatin demean penyaringan dan pengeringan.
Pada tahap persiapan dilakukan pencucian pada kulit dan tulang. Kulit atau tulang dibersihkan dari sisa-sisa daging, sisik dan lapisan luar yang mengandung deposit-deposit lemak yang tinggi. Untuk memudahkan pembersihan maka sebelumnya dilakukan pemanasan pada air mendidih selama 1 –2 menit (Pelu, et al., 1998).
Proses penghilangan lemak dari jaringan tulang yang biasa disebut degresing, dilakukan pada suhu antara titik cair lemak dan suhu koagulasi albumin tulang yaitu antara 32 – 80oC sehingga dihasilkan kelarutan lemak yang optimum (Wars dan Courts, 1977).
Pada tulang, sebelum dilakukan pengembungan terlebih dahulu dilakukan proses demineralisasi yang bertujuan untuk menghilangkan garam kalsium dan garam lainnya dalam tulang, sehingga diperoleh tulang yang sudah lumer disebut ossein (Utama, 1997). Menurut Wiyono (1992), asam yang biasa digunakan dalam proses demineralisasi adalah asam klorida dengan konsentrasi 4 – 7 persen. Sedangkan menurut Hinterwaldner (1977), proses demineralisasi ini sebaiknya dilakukan dalam wadah tahan asam selama beberpa hari sampai dua minggu.
Selanjutnya pada kulit dan ossein dilakukan tahap pengembungan (swelling) yang bertujuan untuk menghilangkan kotoran-kotoran dan mengkonversi kolagen menjadi gelatin (Surono, et al., 1994). Pada tahap ini perendaman dapat dilakukan dengan larutan asam organik seperti asam asetat, sitrat, fumarat, askorbat, malat, suksinat, tartarat dan asam lainnya yang aman dan tidak menusuk hidung. Sedangkan asam anorganik yang biasa digunakan adalah asam hidroklorat, fosfat, dan sulfat. Jenis pelarut alkali yang umum digunakan adalah sodium karbonat, sodium hidroksida, potassium karbonat dan potassium hidroksida (Choi and Regestein, 2000)
Menurut Ward dan Court (1977) asam mampu mengubah serat kolagen triple heliks menjadi rantai tunggal, sedangkan larutan perendam basa hanya mampu menghasilkan rantai ganda. Hal ini menyebabkan pada waktu yang sama jumlah kolagen yang dihidrolisis oleh larutan asam lebih banyak daripada larutan basa. Karena itu perendaman dalam larutan basa membutuhkan waktu yang lebih lama untuk menghidrolisis kolagen. Menurut Utama (1997), tahapan ini harus dilakukan dengan tepat (waktu dan konsentrasinya) jika tidak tepat akan terjadi kelarutan kolagen dalam pelarut yang menyebabkan penurunan rendemen gelatin yang dihasilkan.
Hasil penelitian Surono et al. (1994) dalam pembuatan gelatin dari kulit ikan cucut menunjukkan bahwa pada tahap pengembungan kulit lama perendaman yang terbaik adalah 24 jam dengan konsentrasi asam asetat 4 persen. Sedangkan Ariyanti (1998), dalam pembuatan gelatin dari tulang domba menggunakan larutan HCl 5 persen dengan waktu perndaman 1 –2 hari.
Tahapan selanjutnya, kulit dan ossein diekstraksi dengan air yang dipanaskan. Ekstraksi bertujuan untuk mengkonversi kolagen menjadi gelatin. Suhu minimum dalam proses ekstraksi adalah 40 – 50oC (Choi and Regenstein, 2000) hingga suhu 100oC (Viro, 1992). Ekstraksi kolagen tulang dilakukan dalam suasana asam pada pH 4 – 5 karena umumnya pH tersebut merupakan titik isoelektrik dari komponenkomponen protein non kolagen, sehingga mudah terkoagulasi dan dihilangkan (Hinterwaldner, 1997) Apabila pH lebih rendah perlu penanganan cepat untuk mencegah denaturasi lanjutan (Utama, 1997).
Larutan gelatin hasil ekstraksi kemudian dipekatkan terlebih dahulu sebelum dilakukan pengeringan. Pemekatan dilakukan untuk meningkatkan total solid larutan gelatin sehingga mempercepat proses pengeringan. Hal ini dapat dilakukan dengan menggunakan evaporator vakum, selanjutnya dikeringkan dalam oven pada suhu 40–500C (Choi and Regenstein, 2000) atau 60 – 700C (Pelu et al., 1994). Pengecilan ukuran dilakukan untuk lebih memperluas permukaan bahan sehingga proses dapat berlangsung lebih cepat dan sempurna. Dengan demikian gelatin yang dihasilkan lebih reaktif dan lebih mudah digunakan (Utama, 1997).

2.4. Manfaat Gelatin Dan Jenis-Jenis Produk Yang Menggunakannya
Gelatin sangat penting dalam rangka diversifikasi bahan makanan, karena nilai gizinya yang tinggi yaitu terutama akan tingginya kadar protein khususnya asam amino dan rendahnya kadar lemak. Gelatin kering mengandung kira-kira 84-86 % protein, 8 - 12 % air dan 2 - 4 % mineral. Dari 10 asam amino essensial yang dibutuhkan tubuh, gelatin mengandung 9 asam amino essensial, satu asam amino essensial yang hampir tidak terkandung dalam gelatin yaitu triptofan.
Fungsi-fungsi gelatin dalam berbagai contoh jenis produk yang biasa menggunakannya antara lain :
1. Jenis produk pangan secara umum: berfungsi sebagai zat pengental, penggumpal, membuat produk menjadi elastis, pengemulsi, penstabil, pembentuk busa, pengikat air, pelapis tipis, pemerkaya gizi.
2. Jenis produk daging olahan: berfungsi untuk meningkatkan daya ikat air, konsistensi dan stabilitas produk sosis, kornet, ham, dll.
3. Jenis produk susu olahan: berfungsi untuk memperbaiki tekstur, konsistensi dan stabilitas produk dan menghindari sineresis pada yoghurt, es krim, susu asam, keju cottage, dll.
4. Jenis produk bakery: berfungsi untuk menjaga kelembaban produk, sebagai perekat bahan pengisi pada roti-rotian, dll
5. Jenis produk minuman: berfungsi sebagai penjernih sari buah (juice), bir dan wine.
6. Jenis produk buah-buahan: berfungsi sebagai pelapis (melapisi pori-pori buah sehingga terhindar dari kekeringan dan kerusakan oleh mikroba) untuk menjaga kesegaran dan keawetan buah.
7. Jenis produk permen dan produk sejenisnya: berfungsi untuk mengatur konsistensi produk, mengatur daya gigit dan kekerasan serta tekstur produk, mengatur kelembutan dan daya lengket di mulut. (www.indohalal.com)
Gelatin juga banyak digunakan oleh Industri farmasi, kosmetik, fotografi, jelly, soft candy, cake, pudding, susu yoghurt, film fotografi, pelapis kertas, tinta inkjet, korek api, gabus, pelapis kayu untuk interior, karet plastik, semen, kosmetika adalah contoh-contoh produk industri yang menggunakan gelatin.
Penghias kue pada umumnya terbuat dari gum paste juga plastic icing yang mengandung gelatin. Gelatin juga tak hanya terdapat dalam gum paste sebagai penghias kue. Namun juga terdapat dalam kue puding, sirup, maupun permen kenyal. Kebanyakan merupakan produk impor. Bahkan untuk menawarkan kekentalan yang lebih tinggi produsen kecap menggunakan gelatin.
Sedangkan di bidang farmasi, gelatin digunakan sebagai cangkang kapsul. Di Indonesia, kapsul yang beredar adalah kapsul jenis hard. Kapsul ini terbuat dari gelatin, pewarna, pengawet serta pelentur. Menurut informasi yang berasal dari Badan POM gelatin yang masuk ke Indonesia bahannya berasal dari organ sapi. (infohalal Republika)

2.5. Keadaan kandungan gelatin dalam industri di Indonesia
Untuk keperluan industri dalam negeri Indonesia setiap tahun mengimpor gelatin dalam jumlah yang cukup banyak. Sebagai contoh dapat dikemukakan bahwa pada tahun 2000, Indonesia mengimport gelatin 3.092 ton dari Amerika Serikat, Perancis, Jerman, Brasil, Korea, Cina dan Jepang. (www.iptekda.lipi.go.id) Menurut Nur Wahid, anggota LPPOM MUI, seratus persen gelatin di Indonesia merupakan produk impor. Di luar negeri, sebanyak 70 persen gelatin terbuat dari kulit babi. (www.republika.co.id) Karena itu, sebagai seorang muslim, kita harus waspada terhadap produk-produk yang mengandung gelatin seperti permen, kue tart, kosmetika, bahkan cangkang kapsul. Terlebih lagi jika produk-produk tersebut adalah produk impor. Tapi, menurut informasi yang berasal dari Badan POM, gelatin yang masuk ke Indonesia berasal dari organ sapi.

Berdasarkan data dari indohalal.com, gelatin yang sudah mendapat sertifikasi halal dari LPPOM MUI yaitu Hard Gelatin Capsul Indonesia yang diproduksi oleh PT. Universal Capsules Indonesia, KCPL-Gelatin Produksi Kerala Chemical & Proteins Ltd., dan Halagel TM ( Edible Gelatin, pharmaceutical gelatin,di-calcium phosphat) yang diproduksi oleh Halagel (M) Sdn.Bhd

2.6. Kolagen
Kolagen merupakan komponen struktural utama dari jaringan ikat putih (white connetive tissue) yang meliputi hampir 30 persen dari total protein pada jaringan dan organ tubuh vertebrata dan invertebrata. Pada mamalia, kolagen terdapat di kulit, tendon, tulang rawan dan jaringan ikat. Demikian juga pada burung dan ikan, sedangkan pada avertebrata kolagen terdapat pada dinding sel (Baily and Light, 1989).
Molekul kolagen tersusun dari kira-kira dua puluh asam amino yang memiliki bentuk agak berbeda bergantung pada sumber bahan bakunya. Asam amino glisin, prolin dan hidroksiprolin merupakan asam amino utama kolagen. Asam-asam amino aromatik dan sulfur terdapat dalam jumlah yang sedikit. Hidroksiprolin merupakan salah satu asam amino pembatas dalam berbagai protein (Chaplin, 2005).
Molekul dasar pembentuk kolagen disebut tropokolagen yang mempunyai struktur batang dengan BM 300.000, dimana di dalamnya terdapat tiga rantai polipeptida yang sama panjang, bersama-sama membentuk struktur heliks. Tiap tiga rantai polipeptida dalam unit tropokolagen membentuk struktur heliks tersendiri, menahan bersama-sama dengan ikatan hidrogen antara group NH dari residu glisin pada rantai yang satu demean group CO pada rantai lainnya. Cincin pirolidin, prolin, dan hidroksiprolin membantu pembentukan rantai polipeptida dan memperkuat triple heliks (Wong, 1989).
Tropokolagen akan terdenaturasi oleh pemanasan atau perlakuan dengan zat seperti asam, basa, urea, dan potassium permanganat. Selain itu, serabut kolagen dapat mengalami penyusutan jika dipanaskan di atas suhu penyusutannya (Ts). Suhu penyusutan (Ts) kolagen ikan adalah 450C. Jika kolagen dipanaskan pada T>Ts (misalnya 65 – 700C), serabut triple heliks yang dipecah menjadi lebih panjang. Pemecahan struktur tersebut menjadi lilitan acak yang larut dalam air inilah yang disebut gelatin. Menurut Fernandez-Diaz, et.al (2001), kolagen kulit ikan lebih mudah hancur daripada kolagen kulit hewan, dimana kedua jenis kolagen ini akan hancur oleh proses pemanasan dan aktivitas enzim.

2.6 Kulit
Kult mentah basah di nyatakan dalam SNI (1992) adalah kulit hewan yang di peroleh dari hasil pemotongan, di mana kulit tersebut tealah di pisah kan dari seluruh bagian dagingnya,baik yang segar maupun yang di garami.
Kulit segar menurut Pacapalaga (1997), adalah kulit baru di lepas atau di kuliti dari tubuh hewan ternak dan di bedakan menjadi dua kelompok hewan besar
Seperti sapi, kerbau, kuda dan lain – lain atau di sebut hides. Kelompok dari hewnseperti kambing, domba, dan kelinci di sebut skin.
Kulit merupakan bagian tubuh yang paling luar dan merupakan salah satu organ penting untuk melindungi tubuh ternak dari pengaruh luar. ( Purnomo, 1994 ) Sedangakan menurut O’ Flaherty et al .., (1978) kulit hewan merupakan gabungan dari protein, beberapa karbohitdrat, garam – garam anorganik air.


BAB III
METODOLOGI PENELITIAN

3.1 Waktu dan Tempat
Penelitian ini di lakukan di Farm UMM Fakultas Peternakan Perikanan pada bulan jauari sampai februari 2010.

3.2 Materi dan Alat Penelitian
3.2.1Materi
Bahan dasar penelitian ini adalah kulit kelinci segar. Bahan–bahan pendukung lainnya adalah kloroform, metanol, asam asetat, aquades, larutan buffer (pH 4,00 dan 7,00)
3.2.2. Alat
Alat-alat yang digunakan antara lain viskometer Oswald, gelas kimia, gelas piala, erlenmeyer, desikator, thermometer, timbangan analitik, panic aluminium, ember plastik, oven, water bath, gelas ukur, kompor, dan loyang.

3.3. Batasan variabel
Variabel yang di amati adalah sebagi berikut
• Kualitas gelatin dari kulit kelinci.
• Melihat kadar lemak dari gelatin kulit kelinci dengan menggunakan metode sohklet.
• Jumlah keseluruhan rendemen galtin kulit kelinci.

3.4. Metode Penelitian
Percobabaan ini menggunakan Rancangan Acak Lengkap (RAL) dengan 3 perlakuan metode ekstraksi (metode I, II, dan III). Masing-masing unit perlakuan diulang sebanyak 3 kali. Variabel yang diamati meliputi uji pH gelatin dengan metode AOAC (1984). Uji rendemen dengan mengukur volume awal kulit yang akan diekstraksi menjadi gelatin dan selanjutnya dibandingkan dengan volume gelatin yang diperoleh. Uji viskositas dilakukan secara Oswald. Penentuan kadar lemak dengan titrasi asam basa.
Tabel. 1. Tabulasi data penelitian
PERLAKUAN ULANGAN ∑ JUMLAH
Metode 1 U1 U2 U3
Metode 2 U1 U2 U3
Metode 3 U1 U2 U3

3.5. Metode Analisa Data
Data yang diperoleh dianalisis dengan menggunakan analisis variansi dan apabila pada perlakuan terdapat perbedaan nyata atau sangat nyata, maka dilanjutkan Uji Beda Duncan
Tabel.2. Analisis variansi.
SUMBER
VARIANS DERAJAD BEBAS JUMLAH KUADRAT KUADRAT TENGAH F HITUNG
Perlakuan t-1 JKP KTP KTP/KTG
Galat T(r-1) JKG KTG

3.6 Pelaksanan Penelitian
3.6.1. Persiapan
Persiapan pelaksnaan penelitian ini meliputi :
1. Mengurus pemijaman tempat penelitian.
2. Mempersiapkan kulit kelinci sebagai bahan gelatin.
3. Mempersiapkan alat-alat yang akan digunakan dalam uji kualitas kadar lemak dan uji rendemen
3.6.2. Pelaksanaan Penelitain
Dalam pelaksanaan penelitian ini Kulit kelinci dikuliti dengan teknik pengulitan yang benar (Purnomo, 1992). Kulit yang diperoleh ditimbang beratnya dan kemudian dibagi menjadi 3 perlakuan (3 metode ekstraksi) diantaranya adalah:
Metode ekstraksi konvensional (Radiman, 1979), yaitu kulit kelinci segar ditimbang untuk mengetahui prosentase rendemen dan selanjutnya dicuci dengan air. Kemudian kulit dicuring dengan asam asetat 1,5% selama 3 hari dan dilanjutkan dengan ekstraksi bertingkat dalam waterbath. Tahap I, ekstraksi dilakukan pada temperatur 50- 60oC dan tahap II pada temperatur 60-65oC, yang masing-masing dilakukan pemanasan selama 1 jam. Hasil ekstraksi lalu disaring dalam keadaan panas menggunakan kain kasa dan selanjutnya didinginkan pada temperatur 5oC dengan tujuan untuk pemadatan larutan gelatin. Langkah terakhir adalah pencetakan dan pengeringan yang kemudian dilanjutkan dengan uji kualitas.
Metode Ekstraksi menurut Miller et al. (1983) yaitu kulit kelinci segar yang telah dicuci, langsung diekstraksi dengan menggunakan kloroform dan metanol (50:50) selanjutnya dilakukan penyaringan dan residunya ditambahi asam asetat 0,5%. Produk hasil ekstraksi kemudian diuji kualitasnya.
Metode yang terahir atau metode yang ketiga merupakan metode modifikasi dari metode I dan II. Kulit kelinci yang telah dicuci, dicuring dengan asam asetat 1,5% selama 3 hari kemudian diekstraksi dengan campuran kloroform dan metanol (50:50), selanjutnya dilakukan penyaringan
3.6.3. Pengambilan Data
Pengambilan data dilakukan setelah melakukan uji lamak dan uji rendemen pada gelatin kulit kelinci.














DAFTAR PUSTAKA
Abdullah N, 2005. Menghasilkan Rupiah Melalui Gelatin. www//.Bisnis.com
Chaplin, M. 2005. Gelatin. www//Isbuc.ac.uk
Choi, S.S., and j.M. Regenstein. 2000. Physicochemical and Sensory Characteristics of Fish Gelatin. Journal of Food Science, 65 : 194-199.
deMan, J.M. 1989. Kimia Makanan. Edisi Kedua. Penerjemah : Padmawinata K,.ITB Press, Bandung. Departemen Kesehatan RI. 1995. Farmakope Indonesia, Edisi IV. Jakarta.
Hinterwaldner R. 1997. Raw Material. In : Ward. AG; and A.Courts, Editors. The Science and Technology of Gelatin. Academic Press, New York.
Jamilah, B and Harvinder, K.G. 2002. Properties of Gelatin from Skons Black Tilapia (Oreochromis mossambicus) and Red Tilapia (Oreochromis nilotica). JournL Food Chemistry.
Norland, R.E. 1997. Fish Gelatin : Technical Aspects and Applications. In. S.J.Band, (Ed.), Photographic gelatin (pp. 266 –281). Royal Photographic Society, London.
Peranginangin R, Mulyasari, A. Sari, dan Tazwir. 2005. Karakterisasi Mutu Gelatin Yang Diproduksi dari Tulang Ikan Patin (Pangsius hypopthalmus) Secara Ekstraksi Asam. Jurnal Penelitian Perikanan Indonesia Volume 11 Nomor 4.
Surono, N; Djazuli; D. Budiyanto; Widarto; Ratnawati; dan Sugiran. 1994. Penerapan Paket Teknologi Pengolahan Gelatin dari Ikan ucut. Laporan BBPMHP, Jakarta.
Utama, H. 1997. Gelatin yang Bikin Heboh. Jurnal Hala LPPOM-MUI No.18: 10- 12.
Wiyono, V.S. 2001. Gelatin Halal Gelatin Haram. Jurnal Halal LPPOM-MUI No.36
Wong, DWS. 1989. Mechanism and Theory in Food Chemistry. Academic Press, New York.
Makfoeld, D, Marseno, D. W .Hastuti P. 2002. Kamus Istilah Pangan Dan Nutrisi. Kanisius. Yogyakarta.
Pancapalaga. W. 1997. Ilmu Dan Teknologi Pengolahan Kulit. Fakultas Peternakan Jurusan Teknologi Industri Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang
O’ Flaherty et, al (1987) The Chemestry And Tecnology Of Leather, Robert E, Kriger Publising company Huntingtong New York.

www.indohalal.com www.iptekda.com www.repuplika.com